🔧 生物化学 - 酶

酶 知识卡片

生物催化剂的核心考点：结构、功能、调节、米氏方程、抑制剂类型。

⚠️
免责声明： 本内容仅供医学学习参考，不作为临床诊断依据。实际临床决策请结合患者具体情况和多学科意见。

🏗️ 酶的结构

❓ 所有酶都有什么？
📌 所有酶都有活性中心

必需基团分类：

  • ✅ 活性中心内：结合基团、催化基团
  • ✅ 活性中心外：稳定酶构象、作为结合部位（变构调节剂、抑制剂）
💡 常提供必需基团的氨基酸
  • • 组氨酸 — 咪唑基
  • • 丝氨酸 — 羟基
  • • 半胱氨酸 — 巯基
  • • 酸性氨基酸 — 羧基
❓ 什么是同工酶？
📌 活性中心类似（催化相同反应）但其它特性不同

LDH同工酶（常考）：

  • • LDH1 (H4) — 富含于心肌
  • • LDH5 (M4) — 富含于骨骼肌、肝

葡萄糖激酶 Km高（亲合力低）的意义：

  • • 低血糖时优先保证脑利用葡萄糖
  • • 正常进食时肝主要通过氧化脂肪酸获得能量
  • • 高血糖时可以缓冲血糖
  • • 主要受激素调节（如胰岛素诱导合成）

⚖️ 酶 vs 一般催化剂

📖 共同点（点击展开）
  1. 只催化热力学允许的反应
  2. 提高反应速率（缩短到达平衡的时间）
  3. 不改变反应方向和平衡点
  4. 反应前后化学性质、质量不变
  5. 降低反应活化能
📖 不同点（点击展开）
  1. 催化效率更高 — 更有效降低活化能
  2. 诱导契合 — 底物和酶相互诱导致构象改变
  3. 邻近效应与定向排列 — 底物正确定位在活性中心
  4. 表面效应 — 疏水环境，去溶剂化
  5. 多元催化 — 酸碱、共价催化
  6. 特异性更高 — 绝对、相对特异性
  7. 不稳定性 — 反应条件温和
  8. 可被调节 — 关键酶/限速酶可调节

🎛️ 酶的调节

❓ 酶的调节方式有哪些？
🐌 慢速调节（含量）
  • • 合成（诱导和阻遏）
  • • 降解
⚡ 快速调节（活性）
1. 酶原激活

水解特定肽链，形成或暴露活性中心

→ 改变一级结构（破坏肽键）
2. 化学修饰

两种结构对应不同活性（共价键变化）

→ 激素调节、消耗ATP、有放大效应

例：去/磷酸化（主要）、去/乙酰化、去/甲基化

3. 变构调节

改变酶构象（非共价键变化）

→ S型曲线、代谢物反馈调节

→ 调节部位和催化部位可在同一/不同亚基

📊 米氏方程与抑制剂

❓ 三种可逆抑制剂的区别？
类型 结合部位 Vmax Km
竞争性 活性中心 不变 ↑（增大）
非竞争性 活性中心外 ↓（降低） 不变
反竞争性 酶-底物复合物 ↓（降低） ↓（减小）
💡 记忆技巧

竞争性：抢地盘，Km增大（需要更多底物才能达到半最大速度）
非竞争性：不抢地盘但降低效率，Vmax降低
反竞争性：只跟酶-底物复合物结合，双降

🤖 AI问答助手

对"酶"这个主题还有疑问？问问AI助手吧！

返回生化
酶 知识卡片
🤖

AI学习助手

有疑问？AI助手帮你解答

💡 回答支持Markdown格式显示